酶动力学中最简单的实验是改变底物浓度并测量酶速率(也称为酶活性)。
对这些数据进行拟合的标准方法是采用米氏-门登模型,以确定Vmax(最大酶速率)及其Km(达到半最大速率所需的底物浓度)。
Vmax 等于活性酶位点浓度与周转速率 kcat 的乘积。kcat 表示每个酶位点每单位时间能将多少个底物分子转化为产物。如果已知酶的浓度,就可以通过拟合曲线来确定 kcat 和 Km。该曲线将与米氏-门捷列夫模型的拟合结果完全一致。
如果酶具有协同亚基,则酶速率与底物浓度关系的曲线将呈现S形。Prism提供了一个经验方程,用于拟合S形底物-速率曲线。