引言

该方程考虑了强结合效应，因此并未假设抑制剂的游离浓度等于总浓度。

分步操作

创建一个 XY 数据表。在 X列中输入抑制剂浓度（通常以微摩尔为单位，但任何浓度单位均可），在 Y 列中输入酶活性（任何单位均可）。如果有多个实验条件，请将第一个条件放在 A 列，第二个放在 B 列，依此类推。

输入数据后，点击“分析”，选择“非线性回归”，选择“酶动力学方程”面板，然后选择“莫里森-基（Morrison Ki）”。

将 Et、S 和 Km 约束为常数值

您必须将三个参数约束为常数值。要进行约束，请转到非线性回归对话框的“约束”选项卡，确保 Et、S 和 Km 旁边的下拉菜单设置为“常数等于”，并输入相应数值。

•Et 是酶催化位点的浓度，其单位应与 X 值相同。如果酶具有多个亚基，请注意 Et 代表催化位点的浓度，该值可能大于酶分子的浓度。

•S 是您选择使用的底物浓度。请使用与 X 值相同的单位。

•Km 是米氏常数，单位应与 X 值一致，需在无竞争抑制剂的实验中测定。

Prism无法从活性与抑制剂浓度关系图中拟合出上述任何参数。您必须根据实验设计已知S值，通过其他实验确定Km和Et，并将这三个参数均设为常量。

模型

Q=(Ki*(1+(S/Km)))

Y=Vo*(1-((((Et+X+Q)-(((Et+X+Q)^2)-4*Et*X)^0.5))/(2*Et)))

参数解读

V0 是无抑制剂条件下的酶速率，其单位与 Y 相同。这与 Vmax 不同，后者需要底物浓度达到最大值。

Ki 是抑制常数，其单位与 X 相同。

IC50 与 Ki 并不相同（Kusmic）。实际上，IC50 = Et/2 + Ki

参考文献                                                                         

方程 9.6，见 R.A. Copeland，《酶》，第 2 版，Wiley 出版社，2000 年。

Petr Kuzmic，《为什么 IC50 值对您不利及其他惊喜》